The fourth helical secondary structure of β-peptides: The (P)-28-helix of a β-hexapeptide consisting of (2R,3S)-3-amino-2-hydroxy acid residues
2003
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Résumé
The authors report compelling evidence for the formation of a fourth type of helical secondary structure of a beta-peptide in MeOH, and this phenomenon occurs if each amino acid has a hydroxy group in the 2-position. 2D-NMR expts. of terminally-protected beta-hexapeptide I were conducted to obtain its secondary structure information.
Détails
Titre
The fourth helical secondary structure of β-peptides: The (P)-28-helix of a β-hexapeptide consisting of (2R,3S)-3-amino-2-hydroxy acid residues
Auteur(s)
Gademann, Karl ; Hane, Andreas ; Rueping, Magnus ; Jaun, Bernhard ; Seebach, Dieter
Publié dans
Angewandte Chemie, International Edition
Volume
42
Numéro
13
Pages
1534-1537
Date
2003
Mots-clés (libres)
Laboratoires
LSYNC
Le document apparaît dans
Production scientifique et compétences > SB - Faculté des sciences de base > SB Archives > LSYNC - Laboratoire de synthese chimique
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Date de création de la notice
2006-11-22